Lt304888.ru

Туристические услуги

Карбогидразы

14-04-2023

Модель молекулы гликозидазы с пространственной структурой в виде (β/α)8-бочонка
Модель молекулы гликозидазы с пространственной структурой в виде шести-лопастного β-пропеллера

Гликозил-гидролазы (или гликозидазы) катализируют гидролиз гликозидных связей в молекулах углеводов, приводя к появлению двух более мелких молекул углеводов. Эти ферменты встречаются в клетках почти всех живых организмов. Гликозидазы выполняют множество разнообразных функций: деградация биомассы (например, целлюлозы и гемицеллюлозы), участие в антибактериальной защите организма (например, лизоцим), развитие патогенеза (например, вирусные нейраминидазы), клеточный биосинтез (например, маннозидазы, вовлечённые в созревание N-гликозилированных гликопротеинов). Гликозидазы вместе с гликозилтрансферазами образуют основу биологического аппарата синтеза и разрушения гликозидных связей.

Классификация

Гликозил-гидролазы объединены в КФ 3.2.1 как ферменты, катализирующие гидролиз CAZy:

Недавние исследования позволили на основе двухуровневой классификации создать многоуровневую (иерархическую) классификацию гликозил-гидролаз и их гомологов[4][5]:

Номенклатура

Большинство гликозил-гидролаз получили свои названия по основному субстрату. Наряду с этими названиями часто также используются и названия, данные по отщепляемому углеводному остатку. Для ряда гликозил-гидролаз применяются тривиальные названия. Ниже для примера приведены названия некоторых гликозидаз и соответствующие К. Ф. номера:

  • К. Ф.2.4.1.25)
  • К. Ф.3.2.1.1)
  • К. Ф.3.2.1.2)
  • К. Ф.3.2.1.3)
  • К. Ф.3.2.1.4)
  • К. Ф.3.2.1.8)
  • К. Ф.3.2.1.10)
  • К. Ф.3.2.1.14)
  • К. Ф.3.2.1.17)
  • К. Ф.3.2.1.18)
  • К. Ф.3.2.1.20)
  • К. Ф.3.2.1.21)
  • К. Ф.3.2.1.22)
  • К. Ф.3.2.1.23)
  • К. Ф.3.2.1.24)
  • К. Ф.3.2.1.26)
  • К. Ф.3.2.1.28)
  • К. Ф.3.2.1.31)
  • К. Ф.3.2.1.33)
  • К. Ф.3.2.1.35)
  • К. Ф.3.2.1.36)
  • К. Ф.3.2.1.41)
  • К. Ф.3.2.1.45)
  • К. Ф.3.2.1.46)
  • К. Ф.3.2.1.48)
  • К. Ф.3.2.1.49)
  • К. Ф.3.2.1.50)
  • К. Ф.3.2.1.51)
  • К. Ф.3.2.1.52)
  • К. Ф.3.2.1.63)
  • К. Ф.3.2.1.76)
  • К. Ф.3.2.1.85)
  • К. Ф.3.2.1.86)
  • К. Ф.3.2.1.97)
  • К. Ф.3.2.1.105)
  • К. Ф.3.2.1.108)
  • К. Ф.3.2.1.111)
  • К. Ф.3.2.1.112)
  • К. Ф.3.2.1.127)
  • К. Ф.3.2.1.139)
  • К. Ф.3.2.1.147)
  • К. Ф.3.2.1.149)
  • К. Ф.3.2.1.163)

Примечания

  1. Sinnott, M. L. Chem. Rev. 1990, 90, 1171—1202.
  2. Henrissat, B. Biochem. J. 1991, 280, 309—316.
  3. Henrissat, B., Bairoch, A. Biochem. J. 1996, 316, 695—696.
  4. Naumoff, D.G. Proceedings of the Fifth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure. 2006, 1, 294—298.
  5. Наумов Д.Г. Биохимия. 2011, 76, 764–780.


Карбогидразы.

© 2020–2023 lt304888.ru, Россия, Волжский, ул. Больничная 49, +7 (8443) 85-29-01