Аквапорины — интегральные мембранные белки, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).

История открытия

За открытие аквапоринов Питер Эгр получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.

Функции

Аквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать ее, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицерофорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO₂, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.

Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.

Аквапорины млекопитающих

У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.^[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:

Аквапорины растений

У растений описано четыре группы аквапоринов:^[4]

• Характерные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)^[5]
• Характерные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)^[6]
• Характерные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)^[7]
• Малые основные характерные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)^[8]

Генетика

Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.^[9]

См. также

• MIP
• Аквапорин 5
• Аквапорин 6
• Аквапорин 7
• Аквапорин 8
• Аквапорин 9
• Аквапорин 10
• Аквапорин 11

Примечания