Не путать с реннином, сычужным ферментом.

Ренин (от лат. ren — почка), ангиотензиногеназа — компонент 3.4.23.15) — протеолитический фермент позвоночных животных и человека.

Структура

Первичная структура предшественника ренина включает 406 аминокислот. После отщепления двух фрагментов (пре- и пропептида) белок превращается в собственно ренин, состоящий из 340 аминокислот, с молекулярной массой 37 кДа.

Синтез и секреция

Ренин вырабатывается юкстагломерулярными клетками в стенках артериол почечных клубочков, откуда поступает в кровь и лимфу. Хотя по месту синтеза его можно отнести к гормонам, ренин не является истинным гормоном, так как не имеет клеточной мишени, а воздействует на другой белок крови. Секреция ренина в значительной мере контролируется традиционным эндокринным механизмом обратной связи.

Действие

Ренин действует на другой гликопротеин крови ангиотензиноген, специфически гидролизуя пептидную связь между двумя остатками лейцина. При этом образуется неактивный декапептид (ангиотензин I), который превращается ферментативно (под действием ангиотензин-конвертирующего фермента) в активный гормон ангиотензин II (гипертензин, или ангиотонин), который сужает кровеносные сосуды и стимулирует секрецию альдостерона надпочечниками. Эти два эффекта приводят к росту артериального давления. Ферменты, подобные ренину, найдены в матке, плаценте, слюнных железах, в мозге и в стенках некоторых крупных артерий.

См. также

• (про)рениновый рецептор

Ссылки

• Институт молекулярной генетики — ренин

C09