18-10-2023
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.
Содержание |
Аминокислота | аббревиатура | Год | Источник | Кто впервые выделил[1] |
---|---|---|---|---|
Глицин | Gly | 1820 | Желатин | А. Браконно |
Лейцин | Leu | 1820 | Мышечные волокна | А. Браконно |
Тирозин | Tyr | 1848 | Казеин | Ф. Бопп |
Серин | Ser | 1865 | Шёлк | Э. Крамер |
Глутаминовая кислота | Glu | 1866 | Растительные белки | Г. Риттхаузен |
Аспарагиновая кислота | Asp | 1868 | Конглутин, легумин (ростки спаржи) | Г. Риттхаузен |
Фенилаланин | Phe | 1881 | Ростки люпина | Э. Шульце, Й. Барбьери |
Аланин | Ala | 1888 | Фиброин шелка | Т. Вейль |
Лизин | Lys | 1889 | Казеин | Э. Дрексель |
Аргинин | Arg | 1895 | Вещество рога | С. Гедин |
Гистидин | His | 1896 | Стурин, гистоны | А. Кессель, С. Гедин |
Цистеин | Cys | 1899 | Вещество рога | К. Мёрнер |
Валин | Val | 1901 | Казеин | Э. Фишер |
Пролин | Pro | 1901 | Казеин | Э. Фишер |
Гидроксипролин | 1902 | Желатин | Э. Фишер | |
Триптофан | Trp | 1902 | Казеин | Ф. Гопкинс, Д. Кол |
Изолейцин | Ile | 1904 | Фибрин | Ф. Эрлих |
Метионин | Met | 1922 | Казеин | Д. Мёллер |
Треонин | Thr | 1925 | Белки овса | С. Шрайвер и др. |
Гидроксилизин | 1925 | Белки рыб | С. Шрайвер и др. |
Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.
Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:
Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.
Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.
Реакция образования пептидов:
Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:
Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.
Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно, выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним «приспособились» соответствующие ферменты.
Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: так в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[2], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация остатков аспарагиновой также отмечена при старении коллагена, предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутремолекулярном ацилировании пептидного азота свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[3].
С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.
В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.
Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.
Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.
В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся не решённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.
Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:
Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило (последний столбец).
Глицин | Gly | G | Glycine | Гли |
Аланин | Ala | A | Alanine | Ала |
Валин | Val | V | Valine | Вал |
Изолейцин | Ile | I | Isoleucine | Иле |
Лейцин | Leu | L | Leucine | Лей |
Пролин | Pro | P | Proline | Про |
Серин | Ser | S | Serine | Сер |
Треонин | Thr | T | Threonine | Тре |
Цистеин | Cys | C | Cysteine | Цис |
Метионин | Met | M | Methionine | Мет |
Аспарагиновая кислота | Asp | D | asparDic acid | Асп |
Аспарагин | Asn | N | asparagiNe | Асн |
Глутаминовая кислота | Glu | E | gluEtamic acid | Глу |
Глутамин | Gln | Q | Q-tamine | Глн |
Лизин | Lys | K | before L | Лиз |
Аргинин | Arg | R | aRginine | Арг |
Гистидин | His | H | Histidine | Гис |
Фенилаланин | Phe | F | Fenylalanine | Фен |
Тирозин | Tyr | Y | tYrosine | Тир |
Триптофан | Trp | W | tWo rings | Три |
Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.
Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:
Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.
Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.
Биодеградация аминокислот может идти разными путями. По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).
«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат
В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.
Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма.
Аминокислота в Викисловаре? |
Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
Аминокислоты | |
---|---|
Стандартные аминокислоты | Аланин · Аргинин · Аспарагин · Аспарагиновая кислота · Валин · Гистидин · Глицин · Глутамин · Глутаминовая кислота · Изолейцин · Лейцин · Лизин · Метионин · Пролин · Серин · Тирозин · Треонин · Триптофан · Фенилаланин · Цистеин |
Нестандартные аминокислоты | Пирролизин · Селеноцистеин |
|
|
||||||||
|
||||||||
|
||||||||
|
||||||||
|
||||||||
|
Аминокислота.