CD9 — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства тетраспанинов. Белок был открыт в 1981 году^[1] и стал первым представителем семейства белков тетраспанинов, включающим на настоящий момент 34 белка млекопитающих, из который 33 найдены у человека. CD9 играет роль в клеточной миграции и адгезии.

Тканевая специфичность

Синтезируется многими гематопоэтическими и эпителиальными клетками. ^[2]

Функция

Участвует во многих клеточных процессах, включая дифференцировку, адгезию и передачу сигнала. Важен в активации и агрегации тромбоцитов. Экспрессия белка играет роль в подвижности и метастазировании раковых клеток.

Структура

CD7 состоит из 227 аминокислот, молекулярная масса — 25,4 кДа. Оба N- и C-концевые участки локализуются в цитоплазме, содержит 4 трансмембранных фрагмента с 6 участками S-пальмитоилирования по остатку цистеина, внеклеточные фрагменты включают 2 участка N-гликозилирования.

Белок образует гомодимеры и олигомеры более высокого порядка, а также гетероолигомеры с другими тетраспанинами за счёт дисульфидных связей.

Связывается с CR2/CD21 и PTGFRN/CD9P1, взаимодействует с IGSF8^[2], CD46.

См.также

• Тетраспанины
• Кластер дифференцировки

Примечания

Библиография

• Powner D, Kopp PM, Monkley SJ, Critchley DR, Berditchevski F (April 2011). «Tetraspanin CD9 in cell migration». Biochem. Soc. Trans. 39 (2): 563–7. 10.1042/BST0390563. PMID 21428940.
• Wang HX, Li Q, Sharma C, Knoblich K, Hemler ME (April 2011). «Tetraspanin protein contributions to cancer». Biochem. Soc. Trans. 39 (2): 547–52. 10.1042/BST0390547. PMID 21428937.